Білки побудовані як ланцюжки амінокислот, які потім згортаються в унікальні тривимірні форми. З’єднання всередині білкових молекул допомагає стабілізувати їхню структуру, а кінцеві згорнуті форми білків добре пристосовані для виконання своїх функцій.
Первинною структурою пептиду або білка є лінійна послідовність його амінокислот (АК). Згідно з домовленістю, первинна структура білка зчитується та записується від амінокінцевого (N) до карбоксильного (C) кінця. Кожна амінокислота з'єднана з наступною пептидним зв'язком.
Білок часто містить короткі амінокислотні послідовності, які визначають його розташування в клітині. Більшість ядерних білків, наприклад, містять одну або кілька специфічних коротких послідовностей амінокислот, які служать сигналами для їх імпорту в ядро після їх синтезу в цитозолі (обговорюється в розділі 12).
Молекули білка неймовірно важливі і містять багато структур і функцій у клітині. Молекули білка можуть бути структурними, такими як актин або тубулін, і надавати клітині її форму. Молекули білка також можуть бути функціональними, наприклад, ферментами, які здійснюють важливі метаболічні реакції.
ІДЕНТИФІКАЦІЯ БІЛКА Існує два методи, які зазвичай використовуються для ідентифікації білка: Деградація Едмана та мас-спектрометрія. Розроблений Пером Едманом деградація Едмана є методом секвенування амінокислот у пептиді.
Білки бувають різних форм і розмірів. Деякі мають кулясту (приблизно сферичну) форму, тоді як інші утворюють довгі тонкі волокна. Наприклад, білок гемоглобіну, який переносить кисень у крові, є глобулярним білком, тоді як колаген, який міститься в нашій шкірі, є волокнистим білком.