Зазвичай молекула ферменту має лише один активний сайт, а активний сайт підходить до одного конкретного типу субстрату. Активний центр містить сайт зв’язування, який зв’язує субстрат і орієнтує його для каталізу.
Алостеричні ферменти зазвичай мають кілька активних центрів, розташованих на різних білкових субодиницях. Коли алостеричний інгібітор зв’язується з ферментом, усі активні центри білкових субодиниць дещо змінюються, тому вони працюють гірше. Існують також алостеричні активатори.
Остаточна відповідь: Ферменти з двома ділянками називаються алостеричних ферментів.
Активний сайт є зазвичай канавка або кишеня ферменту, яка може бути розташована в глибокому тунелі всередині ферменту або між межами розділу мультимерних ферментів.
Один активний сайт Один активний сайт і одне алостеричне місце.
один активний центр Зазвичай молекула ферменту має лише один активний сайт, а активний сайт підходить до одного конкретного типу субстрату. Активний центр містить сайт зв’язування, який зв’язує субстрат і орієнтує його для каталізу.