Гомотетрамери стрептавідину мають надзвичайно високу спорідненість до біотину (також відомого як вітамін В7 або вітамін Н). З константою дисоціації (Кd) порядку ≈10−14 моль/л, зв'язування біотину зі стрептавідином становить одна з найсильніших нековалентних взаємодій, відомих у природі.
Один білок стрептавідин може зв'язувати чотири молекули біотину з високою спорідненістю та селективністю. Ця множинність дозволяє підсилювати слабкі сигнали та покращує чутливість виявлення мішеней середньої та низької кількості в клітинах або тканинах ссавців за допомогою простого робочого процесу.
Білок стрептавідин має ряд переваг, як інструмент для орієнтації білків і доставки сигналів від білків. Його симетрична чотиривалентність пропонує багато можливостей для поверхневого зв’язування, білкового зв’язування та молекулярної орієнтації.
Ключовими перевагами Авідину є низька вартість виробництва та дуже висока розчинність, а ключовими недоліками є високий pI та висока схильність до неспецифічних взаємодій та зв’язування лектину. Стрептавідин має нижчий рівень неспецифічного зв’язування та майже нейтральний pI.
бактерія Streptomyces avidinii Стрептавідин є тетрамерним білком (молекулярна маса 60 000), виділений з бактерії Streptomyces avidinii, і має чотири сайти зв’язування біотину. На відміну від авідину (з яйця), стрептавідин має нейтральну ізоелектричну точку при фізіологічному pH, з невеликою кількістю заряджених груп і не містить вуглеводів.
Висока спорідненість зв’язування біотин-стрептавідин не тільки забезпечує корисні біоаналітичні переваги (1), але й робить цю систему привабливою моделлю для вивчення взаємодій білок-ліганд (2–5). Константа асоціації biotinzSTV1 приблизно 1015 є найвищою, відомою в біохімії.